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郑州大学硕士研究生入学考试 《生物化学（三）》考试大纲
命题学院：基础医学院 考试科目代码及名称： 701 生物化学（三）
一、考试基本要求及适用范围概述
本《生物化学》考试大纲适用于报考郑州大学基础医学院生物学相关专业的 硕士研究生入学考试。《生物化学》主要利用化学和生物学的原理和方法，研究 生命体的化学变化规律，在分子水平揭示生命现象本质及疾病的发生发展机制的 学科，是现代医学的重要基石，是横跨基础医学与临床医学的桥梁课程。生物化 学分为“生物大分子结构与功能”、“物质代谢及其调节”、“遗传信息传递”、“医 学生化专题”以及“医学分子生物学专题”五部分内容。主要包括蛋白质、核酸， 酶等生物大分子的结构、功能以及它们的主要理化性质； 糖、脂、氨基酸、核苷 酸等物质的代谢过程以及它们在生物体内进行能量转化及代谢调节的规律；遗传 信息的复制、转录、翻译及调控； 血液生物化学、肝的生物化学；分子生物学技 术、基因工程等内容。要求考生系统地理解和掌握生物化学的基本概念、基本理 论以及常用研究方法，能够系统理解生物大分子的结构和功能，物质代谢的过程 及调控机制，遗传信息的传递及调控。了解生物化学的最新进展， 能综合运用所 学的知识分析和解决问题。
二、考试形式
硕士研究生入学《生物化学（三）》考试为闭卷，笔试，考试时间 180 分钟。 本试卷满分 150 分。
试卷结构（题型）：名词解释、简答题、问答题
三、考试内容
第一章 蛋白质的结构与功能
考试内容
1.蛋白质的分子组成: 氨基酸：L-α-氨基酸结构通式和分类、20 种氨基酸 的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。肽： 肽键与肽链，肽与蛋白质的区 别，生物活性肽。
2.蛋白质的分子结构: 蛋白质的一级结构：维持一级结构稳定的化学键；蛋 白质的二级结构：肽单元、 α-螺旋、 β-折叠、 β-转角、无规卷曲、模序及氨 基酸侧链对二级结构形成的影响；蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴 侣；蛋白质的四级结构。蛋白质的分类。
3.蛋白质的结构与功能：蛋白质一级结构与功能的关系：分子病。蛋白质空 间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。
4.蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸 收反应。
考试要求
1.掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。
2.熟悉蛋白质多肽链组成，蛋白质结构与功能的关系，氨基酸的理化性质， 球状蛋白质的特点。
第二章 核酸的结构与功能
考试内容
1.核酸的化学组成及一级结构：核苷酸的结构：嘌呤与嘧啶，核糖与核苷， 戊糖碳原子的编号。核酸的一级结构：概念、核苷酸各组分间的连接键、书写方 式。
2.DNA 的空间结构与功能：DNA 的二级结构——双螺旋结构模型：Chargaff 规则，B-DNA 双螺旋结构模型要点。DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装： DNA 的超螺旋结构，原核生物 DNA 的高级结构。DNA 在真核生物细胞核内的组装： 核小体。DNA 的功能：基因，基因组，DNA 的功能。
3.RNA 的结构与功能：信使 RNA 的结构与功能：hnRNA，mRNA 的结构特点。 转运 RNA 的结构与功能：稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级 结构。核蛋白体 RNA 的结构与功能：真核及原核生物核蛋白体的组成。其他小分 子 RNA：动物细胞内其他的 RNA 种类及功能。
4.核酸的理化性质、变性和复性及其应用： 核酸的一般理化性质：260nm 紫 外吸收。DNA 的变性：概念，解链曲线，Tm 值，增色效应。DNA 的复性与分子杂 交：退火。
考试要求
1.掌握 DNA 的二级结构特点，mRNA 和 tRNA 的结构特征及主要功能。
2.熟悉核小体的结构特点，DNA 的理化性质及其与结构的关系。 3.了解核苷酸的分子构成，连接键及书写方式。
第三章 酶
考试内容
1.酶的分子结构与功能：酶的分子组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶， 金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，维生素的分类及其与辅酶的关系，常见辅 酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。酶的活性中心： 必需基团，结 合基团，催化基团。同工酶：概念，LDH 同工酶谱的变化及意义。
2.酶促反应的特点与机制：酶促反应的特点：高效性，特异性，可调节性。 酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面 效应。
3.酶促反应动力学：底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax。 酶浓度对反应速度的影响。最适温度。最适 pH。抑制剂对反应速度的影响：不可 逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。 激活剂对 反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。酶活性测定及酶活性单位。
4.酶的调节：酶活性的调节：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义。变构 酶，变构调节与协同效应。酶的共价修饰调节概念、特点与意义。酶含量的调节： 酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控
5.酶的命名与分类。
6.酶与医学的关系：了解酶与疾病的关系。
考试要求
1.掌握酶的化学本质，辅助因子，活性中心，必需基团，酶促反应的特 点，Km 与 Vmax 的含义及其生物学意义，竞争性抑制，酶原，变构酶，关键 酶，酶的共价修饰调节，同工酶。
2.熟悉最适 pH 和最适温度，可逆性抑制和不可逆抑制的区别，3 种可逆性 抑制作用的特点, 关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点。
3.了解酶促反应的机制，Km、Vmax 值的测定，酶活性测定与酶活单位，酶 的分类和命名。
第四章 糖代谢
考试内容
1.概述：糖的生理功能。糖的消化吸收，特定载体转运的、主动耗能的过程。 糖代谢的概况。
2.糖的无氧分解：糖酵解的反应过程：概念，反应过程及能量生成。糖酵解 的调节：三个关键酶。糖酵解的生理意义。
3.糖的有氧氧化：有氧氧化的反应过程：三个阶段，丙酮酸脱氢酶复合体的 组成，三羧酸循环的过程及生理意义。有氧氧化生成的 ATP。有氧氧化的调节： 丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节。巴斯德效应。
4.磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的反应过程：反应的第一阶段，6-磷酸葡萄 糖脱氢酶及 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。磷酸戊糖途径的调节：6-磷酸葡萄糖脱氢 酶是关键酶。磷酸戊糖途径的生理意义。
5.糖原的合成与分解：糖原的合成代谢：UDPG 是活性葡萄糖供体以及合成 过程。糖原的分解代谢： 分解过程。糖原合成与分解的调节： 磷酸化酶、糖原合 酶的共价修饰调节。糖原累积症。
6.糖异生：糖异生途径：概念及糖异生的四个关键酶。糖异生的调节。糖异 生的生理意义。乳酸循环：循环过程及生理意义。
7.血糖及其调节：血糖的来源和去路。血糖水平的调节： 胰岛素、胰高血糖 素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。血糖水平异常：高血糖及糖尿病， 低血糖。
考试要求
1.掌握糖分解代谢，糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键 酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。
2.掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。掌握磷酸戊糖途径的关 键酶和生理意义。掌握乳酸循环的过程及生理意义。
3.熟悉糖是生物体主要的供能物质, 以及血糖的来源、去路。 4.了解糖的吸收方式是通过主动转运过程。
第五章 脂类代谢
考试内容
1.脂质的种类及功能：多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷 及白三烯：前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构、命名、合成及生理功能。
2.脂质的消化和吸收：脂类消化的主要场所，胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的 作用，脂肪合成的甘油一酯途径。
3.甘油三酯代谢：甘油三酯的合成代谢：合成部位、原料、合成基本过程： 甘油一酯途径和甘油二酯途径。甘油三酯的分解代谢： 脂肪的动员：激素敏感性 甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。脂酸的 β-氧化：脂肪酸的活化—脂 酰 CoA 的生成，脂酰 CoA 进入线粒体，脂肪酸的 β-氧化，脂肪酸氧化的能量生 成。酮体的生成及利用： 酮体的概念，酮体的生成，酮体的利用，酮体生成的生 理意义，酮体生成的调节，酮症酸中毒。脂酸的合成代谢： 软脂酸的合成：合成 部位、原料、脂肪酸合成酶系及反应过程。不饱和脂肪酸的合成：必需脂肪酸的 概念。脂肪酸合成的调节：代谢物的调节，激素的调节作用。
4.磷脂的代谢：甘油磷脂的代谢：甘油磷脂的组成、分类及结构。甘油磷脂 的合成：合成部位、原料及辅因子， 合成基本过程。甘油磷脂的降解： 由专一性 不同的磷脂酶 A1、A2、B1、B2、C、D 分别作用。
5.胆固醇代谢：胆固醇的结构，分布及生理功能。胆固醇的合成：合成部位、 原料：乙酰 CoA、能量及供氢物质。合成基本过程： 胆固醇合成的限速酶、合成 的基本过程。胆固醇合成的调节： 饥饿和饱食、胆固醇及激素分别的调节。胆固 醇的转化：转化成胆汁酸、类固醇激素、7－脱氢胆固醇。
6.血浆脂蛋白代谢：血脂：血脂的组成及含量。血浆脂蛋白的分类、组成及 结构。载脂蛋白。血浆脂蛋白代谢：乳糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白， 极低密度脂蛋白，高密度脂蛋白。血浆脂蛋白代谢异常： 高脂蛋白血症，遗传性 缺陷。
考试要求
1.掌握脂肪酸分解与合成过程中的关键步骤、关键酶及 β 氧化的全过程。 2.掌握酮体的概念，酮体的生成过程，酮体生成的生理意义及关键酶。
3.掌握胆固醇合成的部位，合成原料及合成的关键步骤、关键酶。 4.掌握血浆脂蛋白的分类，生成部位及功能。
5.熟悉脂肪的合成过程。
6.熟悉血浆脂蛋白的代谢。 7.熟悉甘油磷脂的种类。
8.了解脂肪的消化和吸收，脂肪酸的其它氧化方式和脂肪酸碳链的增长方式， 脂肪酸的分类与命名，不饱和脂酸以及多价不饱和脂肪酸的重要衍生物。
9.了解胆固醇合成的过程，合成的调节，分布，生理功能，以及胆固醇的转 化。
10.了解磷脂的代谢。
第六章 生物氧化
考试内容
1.生物氧化的概念及意义。
2.氧化呼吸链的概念，两条呼吸链的组成和排列顺序。
3.氧化磷酸化：概念，P/O，偶联部位，偶联机制－化学渗透假说。
4.影响氧化磷酸化的因素：呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂， ADP 的调节作用，甲状腺激素。
5.ATP 在能量代谢中的作用：高能磷酸键，常见的高能磷酸化合物，生物体 内能量的储存和利用。
6.通过线粒体内膜的物质转运：线粒体内膜的主要转运蛋白，胞浆中 NADH 的氧化- α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭。
考试要求
1.掌握生物氧化、氧化磷酸化的概念， 线粒体呼吸链的组成、排列顺序、种 类，氧化磷酸化的偶链部位，胞液中 NADH 的氧化。
2.熟悉氧化磷酸化的基本过程、影响因素及其调节， P/O ，ATP 的生成和利 用。
3.了解生物氧化的概念、特点及方式，氧化磷酸化偶联机理，其他氧化体系。
第七章 氨基酸代谢
考试内容
1.蛋白质的营养作用：蛋白质营养的重要性。蛋白质的需要量和营养价值： 氮平衡，生理需要量, 蛋白质的营养价值
2.必需氨基酸的概念和种类。
3.蛋白质的消化、吸收与腐败：蛋白质的消化：胃中的消化，小肠中的消化。 蛋白质的腐败作用：胺类的生成，氨的生成，其他有害物质的生成。
4.氨基酸的一般代谢：体内蛋白质的转换更新：体内氨基酸的降解及氨基酸 的代谢库的概念。氨基酸的脱氨基作用： 联合脱氨基作用。转氨基作用： 转氨酶 与转氨基作用，转氨基作用的机制。L-谷氨酸氧化脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环。 α-酮酸的代谢：经氧化生成非必需氨基酸，转变成成糖及脂类，氧化供能：氨 基酸、糖及脂肪代谢的联系。
5.氨的代谢: 体内氨的来源：氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来 源，肠道吸收的氨，肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。氨的转运： 丙 氨酸-葡萄糖循环，谷氨酰胺的运氨作用。尿素的生成：肝是尿素合成的主要器 官，尿素合成的鸟氨酸循环学说，鸟氨酸循环的详细步骤，尿素合成的调节。高 氨血症和氨中毒。
6.个别氨基酸的代谢：氨基酸的脱羧基作用：γ-氨基丁酸 、牛磺酸、组胺、 5-羟色胺、多胺。 一碳单位的代谢：一碳单位与四氢叶酸，一碳单位与氨基酸代 谢，一碳单位的相互转变，一碳单位的生理功能。含硫氨基酸代谢： 甲硫氨酸的 代谢：甲硫氨酸与转甲基作用，甲硫氨酸循环，肌酸的生成。半胱氨酸与胱氨酸 的代谢：半胱氨酸与胱氨酸的代谢，硫酸根的代谢。芳香族氨基酸的代谢： 苯丙 氨酸及酪氨酸的分解代谢：儿茶酚胺与黑色素的合成，酪氨酸的分解代谢，苯丙 酮酸尿症。色氨酸的代谢。
考试要求
1.掌握氨基酸一般代谢中的转氨基、脱氨基以及 α-酮酸代谢。 2.掌握丙氨酸-葡萄糖循环和鸟氨酸循环。
3.掌握一碳单位的代谢及甲硫氨酸循环。
4.熟悉蛋白质的营养作用，必需氨基酸的概念及种类，氮平衡的概念。 5.熟悉蛋白质在体内的消化，吸收以及腐败作用的概念。
6.了解一些特殊氨基酸的代谢。
第八章 核苷酸代谢
考试内容
1.嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成原料及合成的途径。 2.嘌呤和嘧啶核苷酸补救合成。
3.脱氧核苷酸的生成。
4.嘌呤和嘧啶核苷酸的分解代谢产物：尿酸的生成，痛风及痛风的治疗；NH3、 CO2、 β-丙氨酸、 β-氨基异丁酸。
5.抗核苷酸代谢药物的生化机制。
考试要求
1.掌握嘌呤和嘧啶核苷酸的合成的元素来源，分解代谢产物，核糖单核苷酸 向脱氧核糖单核苷酸的转变。
2.了解食物核酸的消化吸收和体内核苷酸合成的途径，核苷酸类抗代谢作用 的生化机制。
3.了解核苷酸的生理功能。
第九章 非营养物质代谢
考试内容
1.肝的生物转化作用：生物转化的概念，生物转化反应的主要类型。
2.血红色的生物合成：合成原料，限速酶，合成过程。血红色的生物合成的 调节。
3.胆汁与胆汁酸的代谢：胆汁。胆汁酸的分类： 游离胆汁酸、结合胆汁酸、初 级胆汁酸和次级胆汁酸。胆汁酸的代谢： 初级胆汁酸的生成，次级胆汁酸的生成 与肝肠循环。胆汁酸的功能：促进脂类消化吸收，抑制胆汁中胆固醇的析出。
4.胆色素的代谢与黄疸：胆红素的生成和转运。胆红素在肝中的转变。胆红 素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环。血清胆红素与黄疸： 溶血性黄疸，肝细 胞性黄疸，阻塞性黄疸。
考试要求
1.掌握肝脏生物转化的概念、部位、反应类型及特点和影响因素。
2.掌握胆汁酸的分类及胆汁酸的肠肝循环，掌握胆色素的肠肝循环。 3.掌握胆红素代谢与黄疸的关系。
4.熟悉和了解肝在物质代谢中的作用。
第十章 DNA 的生物合成（复制）
考试内容
1.复制的基本规律：半保留复制的实验依据和意义。双向复制。复制的半不 连续性：复制叉，领头链，随从链，冈崎片段。
2.DNA 复制的酶学和拓扑学变化：复制的化学反应：反应体系。DNA 聚合酶： 原核生物、真核生物 DNA 聚合酶。复制保真性的酶学依据： 核酸外切酶活性和校 读，复制的保真性和碱基选择。复制中解链和 DNA 分子拓扑学变化：解螺旋酶、 引物酶和单链 DNA 结合蛋白，DNA 拓扑异构酶( Ⅰ型和Ⅱ型）。DNA 连接酶。
3．DNA 生物合成过程：原核生物的 DNA 生物合成：起始（解链、引发体和引 物），延长，终止。真核生物的 DNA 生物合成：细胞周期。合成过程： 起始，延 长，终止。端粒酶。
4.逆转录和其他复制方式：逆转录病毒和逆转录酶。逆转录研究的意义。
5.DNA 损伤（突变）与修复：突变的意义。引发突变的因素。突变的分子改 变类型：错配、缺失、插入、框移突变、重排。DNA 损伤的修复：光修复、切除 修复、重组修复、SOS 修复。
考试要求
1 掌握 DNA 复制方式、体系及有关酶类，DNA 修复类型及特点。
2.熟悉遗传信息传递方式－中心法则，半保留复制的实验依据，逆转录作用， 突变类型。
3.了解端粒和端粒酶，其他复制方式。
第十一章 RNA 的生物合成（转录）
考试内容
1.复制与转录的区别。
2.转录的模板和酶：转录模板：结构基因，不对称转录，模板链，编码链。 RNA 聚合酶：原核生物的RNA 聚合酶（核心酶、全酶） ，真核生物的RNA 聚合酶 ( Ⅰ 、 Ⅱ 、Ⅲ)。模板与酶的辨认结合。
3.转录过程：原核生物转录过程：转录起始、延长（转录空泡）、终止（依 赖 Rho、非依赖 Rho 的转录终止）。真核生物转录过程：转录起始（TATA 盒或 Hogness 盒，转录因子，转录起始前复合物）、延长、终止（真核生物转录终止 的修饰点）。
4.真核生物的转录后修饰：真核生物 mRNA 的转录后加工：首、尾的修饰， mRNA 的剪接。tRNA 的转录后加工：5’前导序列切除，稀有碱基生成（甲基化、 还原、核苷内的转位、脱氨） ，3’末端加 CCA－OH。rRNA 的转录后加工：45S RNA 剪接。核酶：核酶的特性（核酶作用的基础—锤头结构），核酶研究的意义。
考试要求
1.掌握真核、原核生物的 RNA 聚合酶，不对称转录，核酶概念。
2.熟悉复制与转录的区别，模板与酶的辨认结合，熟悉真核生物 mRNA 和 tRNA 转录后的加工。
3.了解转录的过程，真核生物 rRNA 转录后的加工。
第十二章 蛋白质的生物合成（翻译）
考试内容
1.蛋白质生物合成体系：翻译模板 mRNA 及遗传密码：遗传密码的概念、种 类、特点（方向性、连续性、简并性、摆动性、通用性） 。核蛋白体是多肽链合 成的装置。tRNA 功能。tRNA 氨基酸的活化：氨基酰-tRNA 合成酶，起始氨基酰- tRNA。
2.蛋白质生物合成过程：肽链合成起始：原核翻译起始复合物形成（核蛋白 体亚基分离，mRNA 小亚基定位结合，起始氨基酰-tRNA 的结合，核蛋白体大亚基 结合）；真核生物翻译起始复合物形成（核蛋白体大小亚基分离，起始氨基酰- tRNA 的结合，mRNA 在核蛋白体小亚基的准确就位，核蛋白体大亚基结合）。肽 链的延长：核蛋白体循环（进位、成肽、转位）。肽链合成的终止： 蛋白质生物 合成过程中的能量消耗，多聚核蛋白体。
3.蛋白质合成后加工和输送：多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质：分子伴 侣（热休克蛋白，伴侣素），蛋白二硫键异构酶，肽－脯氨酰顺反异构酶。一级 结构的修饰：肽链 N 端的修饰，个别氨基酸的共价修饰，多肽链的水解修饰。空 间结构的修饰：亚基聚合，辅基连接，疏水脂链的共价修饰。蛋白质合成后的靶 向输送：分泌性蛋白的靶向输送（信号肽，信号肽识别颗粒，SRP 对接蛋白）， 线粒体蛋白的靶向输送，细胞核蛋白的靶向输送（核定位序列）。
考试要求
1.掌握遗传密码的特点，核蛋白体循环。
2.熟悉蛋白质生物合成体系，氨基酸的活化，蛋白质生物合成的能量消耗。 3.了解蛋白质合成后的加工和输送，蛋白质生物合成的干扰和抑制。
第十三章 基因表达调控
考试内容
1.基因表达调控基本概念与特点：基因表达的概念：基因，基因组，基因表 达。基因表达的特异性： 时间性及空间性。基因表达的方式： 基本表达（组成性 表达），诱导和阻遏表达。基因表达调控的多层次性和复杂性。 基因表达受顺 式作用元件和反式作用因子共同调节。基因表达调控的生物学意义。
2.原核基因表达调控：原核生物基因组结构特点。原核生物转录调控的基本 单位-操纵子概念。乳糖操纵子的结构（Z、Y 及 A 基因，操纵序列，启动序列，
调节基因，CAP 结合位点），乳糖操纵子调节机制（阻遏蛋白的负性调节，CAP 的 正性调节，协调调节）。
3.真核基因转录调节：真核基因组结构特点：真核基因组结构庞大，单顺反 子，重复序列，基因不连续性。RNA pol Ⅱ转录起始的调节：顺式作用元件（启 动子，增强子，沉默子），反式作用因子（转录因子的分类、结构） ，mRNA 转录 激活及其调节（TF ⅡD 组成成分——TBP、TAF）。
考试要求
1.掌握乳糖操纵子结构和调节机制，RNA pol Ⅱ转录起始的调节。
2.熟悉基因表达的概念，基因转录激活调节基本要素，原核基因转录调节特 点，真核基因组结构特点。
3.了解基因表达的特异性，基因表达的方式，基因表达调控的生物学意义， RNA polⅠ和 pol Ⅲ的转录调节，转录后水平的调节，翻译水平的调节。
第十四章 细胞信号转导的分子机制
考试内容
1.细胞信息物质的概念及分类。
2.受体的概念、分类和作用特点。 3.G 蛋白。
4.膜受体介导的信号转导机制：cAMP-蛋白激酶途径。
5.胞内受体介导的信号转导机制：甲状腺素、类固醇激素的调节过程。
考试要求
1.掌握第二信使、受体、G 蛋白的概念、G 蛋白的组成、类型及功能，主要 的信息传递途径。
2.熟悉细胞间信息物质的种类，受体的分类、一般结构及功能，受体作用的 特点。
3.了解受体活性的调节，信息转导途径的相互联系，信息转导与疾病。
第十五章 DNA 重组及重组 DNA 技术
考试内容
1. 自然界 DNA 的重组和基因转移主要方式：同源重组。细菌的基因转移与重 组：接合作用，转化作用，转导作用。特异位点重组： λ 噬菌体 DNA 的整合，细 菌的特异位点重组。转座重组。
2.重组 DNA 技术相关概念：重组 DNA（DNA 克隆、基因克隆），限制性核酸 内切酶，目的基因，基因载体（质粒、噬菌体）。
3.重组 DNA 技术基本原理及操作步骤：目的基因的获取：化学合成法，基因 组 DNA 文库，cDNA 文库，聚合酶链反应。克隆载体的选择和构建。外源基因与载
体的连接。重组 DNA 导入受体菌：感受态细胞，方式—转化、转染和感染。重组 体的筛选。
考试要求
1.掌握转化、转导、重组 DNA、限制性核酸内切酶、 PCR 的概念，重组 DNA 技 术基本操作步骤。
2.熟悉同源重组，基因组 DNA 文库、cDNA 文库概念，PCR 的基本原理、反应 体系。
3.了解特异位点重组，转座重组。
第十六章 血液的生物化学
考试内容
1.血浆蛋白质：血浆蛋白质的分类与性质；血浆蛋白质的功能。
2.血红素的合成：血红素的合成过程（合成原料，限速酶，合成过程）；血 红素合成的调节。
3.血细胞物质代谢；红细胞的代谢；白细胞的代谢。
考试要求
1.掌握血红素合成的原料、部位、关键酶及血红素合成过程和调节。红细胞 代谢的特点。
2.熟悉血浆蛋白质的分类及功能。 3.了解白细胞的代谢。
四、考试要求
硕士研究生入学考试科目《生物化学（三）》为闭卷，笔试，考试时间为 180 分钟，本试卷满分为 150 分。试卷务必书写清楚、符号和西文字母运用得当。 答案必须写在答题纸上，写在试题纸上无效。
五、主要参考教材（参考书目）
1.《生物化学与分子生物学》第 9 版，周春燕，药立波主编，人民卫生出版 社，2018 年；
2.《生物化学》（上、下册）（第三版），王镜岩，朱圣庚，徐长法主编，高 等教育出版社。
编制单位：郑州大学
编制日期：2024 年 10 月
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